OLIDA 1990
DIRECTION RECHERCHE INNOVATION
Docteur vétérinaire C.BARRAUD
LA CHARCUTERIE
TEXTURES ET LIANTS
OLIDA 1970 à 1990.
Je remercie le Dr C.BARRAUD et son équipe pour tous les conseils qu'ils m'ont enseignés, ce qui m'a permis d'évoluer...
Mariette
PHOTO DU LABORATOIRE OLIDA
FIGURES ET TABLEAUX
INTRODUCTION - GENERALITES :
L'EAU ET LA LIAISON DE L'EAU :
2.1.4 polarité de la molécule
2.1.5 liaison hydrogène
LIAISONS ENTRE LES MOLECULES D'EAU
- les liaisons hydrogènes :
- la glace :
2.2.3 L'eau liquide - viscosité : (structure de l'eau liquide)
2.2.4 Vapeur d'eau :
2.3 LIAISON DE L'EAU AVEC LES SELS :
2.4 LIAISON DE L'EAU AVEC LES MOLECULES ORGANIQUES :
2.4.1 Molécules protéiques :
2.4.2 Molécules polysaccharidique :
2.5.1 Groupements hydrophobes :
2.5.2 Structure ouverte ou fermée :
2.5.3 Activité de l'eau (aw) :
2.6 LES COMPORTEMENTS VIS-A-VIS DE L'EAU :
3 - LES LIANTS PROTEIQUES :
3.1 STUCTURE CHIMIQUE DES PROTEINES :
3.1.2 Les quatre structures :
3.1.3 Les quatre types de liaison :
FIG 1 structures primaire, secondaire en hélice, tertiaire :
FIG 2 structure primaire, association de 2 chaines protéiques
FIG 3 structure secondaire
- en hélice
- en feuillet
1.18 - Etat hélicoïdal ou hélice
FIG 4 structure secondaire en hélice
- Etat étiré ou structure en feuillet plissés; 6 Les protéines fibreuses ou scléroprotéine
- Structure tertiaire des protéines
FIG 6
La figure 1-19 représente la structure tertiaire de la globine (partie protéique de la myoglobine)
FIG 7
FIG 8
Différents types de liaisons entre les protéines
3.2 PROPRIETES DES PROTEINES :
3.2.1Propriétés ioniques :
FIG 12
FIG 9
FIG 10 propriétés ioniques
FIG 11 Les différents équilibres donne lieu un aminoacide en solution peuvent se résumer ainsi :
3.2.2 - Les groupements fonctionnels :
3.3 SOLUBILITE DES PROTEINES
FIG13 solubilité Eau liée en % du muscle
FIG 14 influence du pH et de la force ionique sur la solubilité de la s-lactoglobuline
FIG 15 mécanismes de la dénaturation
3.4 DENATURATION DES PROTEINES - CUISSON
3.4.1. La chaleur "dénature" les protéines, c'est -à-dire altère ou détruit leurs structures spatiales précédemment étudiées en 3.1.2
3.4.2 La température minimale de coagulation diffère selon les protéines entre 35 et 70 °C (ou pH habituel de nos mêlées - 6 à 7 -
4 - LES LIANTS POLYSACCHARIDES :
4.1 SONT AUTORISES LES :
FIG 4.1 . ALGINATE
FIG 4.2 Fixation "hydrogène" faible de l'eau sur un maillon glucidique
5 - L'EMULSION - LA LIAISON DE LA GRAISSE
- Cette dénaturation débute vers 35 - 40°C pour les plus sensibles (les protéines de viande) . D'où :
- les émulsifiants sont des substances qui présentent un pôle hydrophile et un pôle hydrophobe :
FIG 5.1 EMULSION
- émulsion
- gel
-mousse
- sol
5.8 On classe les émulsifiants selon une échelle de capacité émulsionnante dite H.L.B (hydrophilic-lipophilic-balance)
6 - GELIFICATION - LIANTS AU SENS LARGE :
FIG 5.2 LA BALANCE HLB
7- LIAISON DE L'AIR - LE FOISONNEMENT (mousse) :
8 - COMPORTEMENT DES LIANTS VIS A VIS DES TRAITEMENTS THERMIQUES :
Tableau 8.7 - Echelle des effets thermiques
Tableau Echelle des effets thermiques
Tableau Echelle des effets thermiques
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