Le blog de la charcuterie - salaison de Michel Mariette

OLIDA 1990

DIRECTION RECHERCHE INNOVATION

Docteur vétérinaire  C.BARRAUD

                                     LA CHARCUTERIE

                          TEXTURES ET LIANTS

  OLIDA 1970 à 1990.

Je remercie le Dr C.BARRAUD et son équipe pour tous les conseils qu'ils m'ont enseignés, ce qui m'a permis d'évoluer...

                                                                   Mariette

                                   PHOTO DU LABORATOIRE OLIDA

FIGURES ET TABLEAUX

INTRODUCTION - GENERALITES :

L'EAU ET LA LIAISON DE L'EAU :

2.1.4  polarité de la molécule

2.1.5  liaison hydrogène

LIAISONS ENTRE LES MOLECULES D'EAU

- les liaisons hydrogènes :

- la glace :

2.2.3 L'eau liquide - viscosité : (structure de l'eau liquide)

2.2.4 Vapeur d'eau :

2.3 LIAISON DE L'EAU AVEC LES SELS :

2.4 LIAISON DE L'EAU AVEC LES MOLECULES ORGANIQUES :

2.4.1 Molécules protéiques :

2.4.2 Molécules polysaccharidique :

2.5.1 Groupements hydrophobes :

2.5.2 Structure ouverte ou fermée :

2.5.3 Activité de l'eau (aw) :

2.6 LES COMPORTEMENTS VIS-A-VIS DE L'EAU :

3 - LES LIANTS PROTEIQUES :

3.1 STUCTURE CHIMIQUE DES PROTEINES :

3.1.2 Les quatre structures :

3.1.3 Les quatre types  de liaison :

FIG 1 structures primaire, secondaire en hélice, tertiaire :

FIG 2 structure primaire, association de 2 chaines protéiques

FIG 3 structure secondaire

- en hélice

- en feuillet

1.18 - Etat hélicoïdal  ou hélice

FIG 4 structure secondaire en hélice

- Etat étiré ou structure en feuillet plissés; 6 Les protéines fibreuses  ou scléroprotéine

- Structure tertiaire des protéines

FIG 6

La figure 1-19 représente la structure tertiaire de la globine (partie protéique de la myoglobine)

FIG 7

FIG 8

Différents types de liaisons entre les protéines

3.2 PROPRIETES DES PROTEINES :

3.2.1Propriétés  ioniques :

FIG 12

FIG 9

FIG 10 propriétés ioniques

FIG 11 Les différents équilibres donne lieu un aminoacide en solution peuvent se résumer ainsi :

3.2.2  - Les groupements fonctionnels :

3.3 SOLUBILITE DES PROTEINES

FIG13 solubilité Eau liée en % du muscle

FIG 14 influence du pH et de la force ionique sur la solubilité de la s-lactoglobuline

FIG 15  mécanismes de la dénaturation

3.4 DENATURATION DES PROTEINES - CUISSON

3.4.1. La chaleur "dénature" les protéines, c'est -à-dire altère ou détruit leurs structures spatiales précédemment étudiées en 3.1.2

3.4.2 La température minimale de coagulation diffère selon les protéines entre 35 et 70 °C (ou pH habituel de nos mêlées - 6 à 7 -

4 - LES LIANTS POLYSACCHARIDES :

4.1 SONT AUTORISES LES :

FIG 4.1 . ALGINATE

FIG 4.2 Fixation "hydrogène" faible de l'eau sur un maillon glucidique

5 - L'EMULSION - LA LIAISON DE LA GRAISSE

- Cette dénaturation débute vers 35 - 40°C  pour les plus sensibles (les protéines de viande) . D'où :

- les émulsifiants sont des substances qui présentent un pôle hydrophile et un pôle hydrophobe :

FIG 5.1 EMULSION

- émulsion

- gel

-mousse

- sol

5.8 On classe les émulsifiants selon une échelle de capacité émulsionnante dite H.L.B (hydrophilic-lipophilic-balance)

6 - GELIFICATION - LIANTS AU SENS LARGE :

FIG 5.2 LA BALANCE HLB

7- LIAISON DE L'AIR - LE FOISONNEMENT (mousse) :

8 - COMPORTEMENT DES LIANTS VIS A VIS DES TRAITEMENTS THERMIQUES :

Tableau 8.7 - Echelle des effets thermiques

Tableau Echelle des effets thermiques

Tableau Echelle des effets thermiques

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